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2020年临床执业医师考试《生物化学》高频考点

来源:考试吧 2020-07-24 17:32:04 要考试,上考试吧! 执业医师万题库
“2020年临床执业医师考试《生物化学》高频考点”供考生参考,更多关于临床执业医师考试复习资料等相关信息,请访问考试吧临床执业医师考试频道。

  1.非极性脂肪族氨基酸:脯Pro,缬Val,异亮Ile,亮Leu,丙Ala,甘Gly.(谱写一两丙肝)

  极性中性氨基酸:丝Ser,苏Thr,半胱Cys,蛋Met,天冬酰胺Asn,谷氨酰胺Gln.(古(谷)天(天冬)乐是(丝)扮(半胱)苏(苏)三的(蛋))

  酸性氨基酸:谷Glu,天冬Asp.(酸谷天)

  碱性氨基酸:赖Lys,精Arg,组His.(碱赖精组)

  芳香族(芳香环氨基酸):酪Tyr,苯丙Phe,色Trp.(芳香老本色)

  必需氨基酸:缬Val,赖Lys,异亮Ile,亮Leu,苯丙Phe,蛋Met,色Trp,苏Thr,赖Lys.(写一两本淡色书来)

  支链:缬Val,异亮Ile,亮Leu.(只借一两)

  一碳单位:丝Ser,色Trp,组His,甘Gly.(施舍竹竿)

  含硫:半胱Cys,蛋Met.(刘邦光蛋)

  生酮:亮Leu,赖Lys.(同亮来)

  生糖兼生酮:异亮Ile,苯丙Phe,酪Tyr,色Trp,苏Thr.(一本落色书)

  含2个氨基:赖Lys.(来二安)

  含2个羧基:天冬Asp,谷Glu.(酸二羧)

  天然蛋白质中不存在:同型半胱Cys.

  不出现于蛋白质中:瓜,鸟。

  在280nm波长有特征性吸收峰:色Trp,酪Tyr.

  亚氨基酸:脯Pro.

  除甘氨酸Gly外均属L﹣α﹣氨基酸。

  2.寡肽:10个以内。多肽:10个以上。肽键有一定程度双键性质。

  3.蛋白质一级结构:氨基酸排列顺序。肽链。肽键。

  二级结构:局部空间结构。α﹣螺旋,β﹣折叠,β﹣转角,无规卷曲。氢键。

  三级结构:整体空间结构。结构域,分子伴侣。疏水键、盐键、氢键(主要)、二硫键、范德华力。

  四级结构:亚基间空间排布。亚基。氢键、离子键。

  4.α﹣螺旋以丙、谷、亮、蛋最常见。α﹣螺旋一圈相当于3.6个氨基酸残基。

  β﹣转角第2个残基常为脯氨酸。

  锌指结构是模体(特殊超二级结构)的特例,1个α﹣螺旋2个反平行β﹣折叠,可结合锌离子。含锌指结构蛋白都能与DNA、RNA结合。

  分子伴侣:热休克蛋白70(HSP70),伴侣蛋白,核质蛋白。

  四级结构蛋白质分子一级结构可有一个以上N端和C端。

  胰岛素A链与B链交联靠二硫键。

  5.镰刀形贫血:谷→缬。(分子病)

  疯牛病:α﹣螺旋→β﹣折叠。(蛋白质构象疾病)

  14.酶:蛋白质。核酶:RNA.

  多功能酶:由于基因融合,形成一条多肽链组成却具有多种不同催化功能的酶。

  同工酶:催化相同化学反应,但分子结构、理化性质、免疫学性质均不同。

  别构酶:与一些效应剂可逆性结合,通过改变酶的构象而影响酶活性。

  15.结合酶(全酶):酶蛋白+辅助因子。

  酶蛋白:只能结合一种辅助因子,决定特异性,对热不稳定,可用透析或超滤方法除去。

  辅助因子:可与不同酶蛋白结合,决定反应种类和性质。金属离子最常见。辅酶:运载体作用,与酶蛋白结合才有酶活性。辅基:金属离子+小分子有机物,不能离开酶蛋白独立存在。差别:透析可使辅酶与酶蛋白分离,辅基不能。

  细胞色素不是含B族维生素的辅酶。

  TPP含VitB1,FAD含VitB2,NAD+含VitPP,CoA含泛酸。

  16.所有酶均有活性中心。含结合基团+催化基团。

  酶活性中心基团参与质子的转移:一般酸﹣碱催化作用。

  乳酸脱氢酶的同工酶有5种(LDH1~LDH5)。

  心肌:LDH1,CK2.骨骼肌:LDH5,CK3.肝脏:LDH5.脑:CK1.

  17.酶促反应:极高效率,高度特异性,可调节性,不稳定性。机制:降低反应活化能。

  影响因素:酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂。

  特征性常数Km,与酶结构、底物浓度、温度、pH、离子强度有关,与酶浓度无关。

  最适温度、最适pH不是特征性常数。

  米氏方程:v=Vmax[S]/(Km+[S])。

  Km=达到1/2Vmax的底物浓度值。Km越小,亲和力越大。

  竞争性抑制剂与酶分子非共价结合。

  无抑制剂竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制

  Km↑不变↓

  Vmax不变↓↓

  18.别构酶反应动力学不符合米氏方程。含催化中心和调节中心。

  变构调节可引起酶的构象变化,而非构型变化。

  共价修饰:酶蛋白肽链上一些基团与化学集团可逆共价结合从而改变酶的活性。磷酸化修饰最常见。

  快速调节:别构调节,化学修饰。

  缓慢调节:酶的诱导和阻遏。

  19.糖的无氧酵解:产生2ATP(糖原开始为3ATP),胞液。生理意义:当机体缺氧、氧的利用障碍或剧烈运动导致氧的供应相对不足时,能够通过糖的无氧氧化为机体提供能量;红细胞唯一供能方式;神经细胞、白细胞、骨髓细胞不缺氧也可发生。关键酶:己糖激酶,6﹣磷酸果糖激酶﹣1(最重要),丙酮酸激酶。

  20.三羧酸循环(柠檬酸循环、Krebs循环):胞液+线粒体。关键酶:柠檬酸合酶,异柠檬酸脱氢酶,α﹣酮戊二酸脱氢酶复合体(TPP、硫辛酸、FAD、NAD+、CoA)。1次底物水平磷酸化(琥珀酰CoA→琥珀酸),2次脱羧(产生2分子CO2),4次脱氢(3次由NAD+接受产生3×2.5ATP,1次由FAD接受产生1.5ATP)。乙酰CoA→10ATP;丙酮酸→12.5ATP;葡萄糖→30/32ATP.

  21.ATP、柠檬酸可抑制6﹣磷酸果糖激酶﹣1.

  1,6﹣二磷酸果糖:是反应产物,也可正反馈调节6﹣磷酸果糖激酶﹣1.

  2,6﹣二磷酸果糖:是最强变构激活剂。

  6﹣磷酸果糖激酶﹣1主要激活剂:F﹣2,6﹣2P;抑制剂:柠檬酸。

  己糖激酶激活剂:胰岛素。

  ATP↑时:抑制除己糖激酶外的5种。

  有氧氧化3种关键酶:NADH↑可抑制,Ca2+可激活。

  血糖降低时,脑仍能摄取葡萄糖而肝不能,因脑己糖激酶的Km低。

  巴斯德效应:有氧氧化抑制糖酵解。

  22.磷酸戊糖途径:产物:5﹣磷酸核糖、6﹣磷酸果糖、3﹣磷酸甘油醛、NADPH、H+。关键酶:6﹣磷酸葡萄糖脱氢酶(缺乏导致蚕豆病)。

  生理意义:

  (1)为核酸的合成提供核糖。

  (2)磷酸戊糖途径生成大量的NADPH+H+,作为供氢体参与多种代谢反应。

  (3)通过磷酸戊糖途径中的转酮基及转醛基反应,使各种糖在体内得以互相转变。

  23.葡萄糖﹣6﹣磷酸酶只存在于肝肾,故肝肾糖原可分解为葡萄糖,肌糖原不可。

  糖原分解:主要肝脏。关键酶:糖原磷酸化酶,a有活性、磷酸化,b无活性、去磷酸化,磷酸化后活性增高。

  糖原合成:肝脏、肌肉。关键酶:糖原合酶,a有活性、去磷酸化,b无活性、磷酸化,磷酸化后活性降低。

  糖原合成需ATP,蛋白质合成需ATP+GTP.

  肝糖原合成中葡萄糖载体是UDP.

  应激状态下肾上腺素加速糖原分解。

  24.糖异生:原料:乳酸、甘油、生糖氨基酸、GTP、ATP.部位:肝肾。关键酶:葡萄糖﹣6﹣磷酸酶,果糖二磷酸酶﹣1,丙酮酸羧化酶(最重要),磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶。生理意义:维持血糖浓度恒定;补充或恢复肝糖原储备;肾糖异生维持酸碱平衡。

  乙酰CoA是丙酮酸羧化酶别构激活剂,是丙酮酸脱氢酶反馈抑制剂。

  丙酮酸激酶主要激活剂。

  25.乳酸循环(Cori循环):2分子乳酸消耗6ATP.生理意义:避免乳酸损失,防止乳酸堆积酸中毒;乳酸再利用。所需NADH来自糖酵解中3﹣磷酸甘油酸脱氢产生。

  26.脂类=脂肪+类脂。脂肪:甘油三酯,储存能量,氧化供能。类脂:胆固醇、磷脂、糖脂,参与细胞识别及信息传递。脂类衍生物:前列腺素、血栓烷、白三烯,细胞代谢调节。

  脂肪消化:胆汁酸盐(脂肪乳化剂),胰脂酶、辅酯酶、磷脂酶A2、胆固醇酯酶(皆在胰液)。

  27.甘油三酯:合成部位:肝、脂肪组织、小肠。原料:甘油、脂肪酸。

  脂肪酸:合成部位:肝肾脑肺乳腺脂肪、线粒体外胞液。原料:乙酰CoA.

  胆固醇:合成部位:肝、小肠的胞液及内质网。原料:乙酰CoA.

  甘油磷脂:合成部位:全身细胞内质网、肝肾肠最活跃。原料:脂肪酸、甘油、胆碱、磷酸盐、丝氨酸、肌醇。

  28.甘油三酯合成:3﹣磷酸甘油→磷脂酸→甘油二脂→甘油三酯。关键酶:脂酰CoA转移酶,位于内质网。

  脂肪动员:甘油三酯→游离脂肪酸+甘油。关键酶:激素敏感性甘油三酯脂酶HSL.

  脂肪细胞可合成、储存甘油三酯,但不能利用脂肪。

  肝脏可合成酮体,但不能利用酮体。

  脑组织不能利用脂肪酸。

  脑磷脂合成需CDP﹣乙醇胺。卵磷脂合成需CDP﹣胆碱。

  含胆碱:卵磷脂,神经鞘磷脂。

  不含胆碱:脑磷脂,心磷脂,磷脂酰肌醇,磷脂酰丝氨酸。

  29.脂肪酸合成:原料:乙酰CoA.线粒体内乙酰CoA通过柠檬酸﹣丙酮酸循环进入胞液才能合成。关键酶:乙酰CoA羧化酶,别构激活剂:柠檬酸、乙酰CoA,抑制剂:脂酰CoA.脂酰基的载体:ACP.

  必需脂肪酸:亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸(前列腺素前体)。

  脂肪酸的β氧化:脂肪酸的活化(脂酰CoA形成),进入线粒体(关键酶:肉碱脂酰转移酶Ⅰ),β氧化(脱氢、加水、再脱氢、硫解,生成1分子乙酰CoA),能量产生(2n个碳原子的脂肪酸产生(14n﹣6)个ATP)。

  30.酮体:乙酰乙酸,β﹣羟丁酸,丙酮。生成部位:肝,原料:糖分解代谢产生的乙酰CoA.酮体在线粒体,胆固醇在内质网和胞液。生理意义:脂肪酸在肝内正常的中间代谢产物,肝输出能源的一种形式;脑组织在长期饥饿、糖功能不足时可利用酮体供能;糖利用不足时可引起酮症。

  31.乙酰CoA→乙酰乙酰CoA→HMGCoA合成酶→HMGCoA→HMGCoA裂解酶→乙酰乙酸→丙酮→HMGCoA还原酶→胆固醇

  胆固醇合成“三高”:高耗能(36ATP),高耗料(18乙酰CoA),高耗氢(16NADPH+H+)。

  甲状腺激素促进胆固醇在肝转变成胆汁酸,因此甲亢时血清胆固醇↓。

  肝脏缺乏琥珀酰CoA转硫酶,因此不能利用酮体。

  胆固醇在体内不能彻底氧化成CO2和H2O,可转化成胆汁酸(主要,7α羟化酶)、醛固酮、皮质醇、雄激素、睾丸酮、雌二醇、孕酮、维生素D3.主要生理功能:控制膜的流动性。

  LCAT参加胆固醇酯化成胆固醇酯。apoAⅠ是LCAT激活剂,apoAⅡ是LCAT抑制剂,apoB100是LDL受体配基,apoCⅡ是LPL激活剂,apoE是乳糜微粒受体配基。

  32.CM:乳糜颗粒,转运外源性甘油三酯及胆固醇。

  VLDL:极低密度脂蛋白,转运内源性甘油三酯及胆固醇。

  LDL:低密度脂蛋白,转运内源性胆固醇。

  HDL:高密度脂蛋白,逆向转运胆固醇。HDL蛋白质含量最高,HDL2与冠脉硬化发生率负相关。

  33.递氢体都是递电子体,递电子体不都是递氢体。

  单电子传递体:Fe﹣S,Cyt(铁卟啉,细胞色素辅基)。

  递氢递电子体:NAD+,NADP+,FMN,FAD,CoQ.

  P/O比值:每消耗1mol氧原子所消耗的无机磷的摩尔数。

  34.NADH氧化呼吸链:复合体Ⅰ(NADH→FMN→Fe﹣S)→CoQ→复合体Ⅲ(Cytb→Fe﹣S→Cytc1)→Cytc→复合体Ⅳ(CuA→Cyta→CuB﹣Cyta3)→O2.P/O=2.5,苹果酸﹣天冬氨酸穿梭,发生于肝、心肌,丙酮酸、苹果酸、谷氨酸、α﹣酮戊二酸、β﹣羟丁酸、异柠檬酸经此。

  FADH2(琥珀酸)氧化呼吸链:复合体Ⅱ(琥珀酸→FAD→Fe﹣S(→Cytb))→CoQ→复合体Ⅲ→Cytc→复合体Ⅳ→O2.P/O=1.5,α﹣磷酸甘油穿梭,发生于脑、骨骼肌,琥珀酸、脂酰CoA、α﹣磷酸甘油经此。

  35.三羧酸循环的酶位于线粒体基质。

  脂肪酸β氧化在线粒体基质。

  呼吸链多数成分位于线粒体内膜。

  ATP合成部位在线粒体内膜F1F0复合体。

  线粒体内膜复合物Ⅴ(ATP合酶)的F1:含有寡霉素敏感蛋白,具有ATP合酶活性。F0:存在H+通道。

  36.CO、CN﹣、N3﹣抑制复合体Ⅳ。

  ATP利用增多时,ADP浓度增高,氧化磷酸化速度加快。

  甲状腺素促进氧化磷酸化。

  线粒体DNA突变可使ATP生成减少。

  37.高能磷酸化合物:水解时释放>21/mol.ATP、GTP、UTP、CTP、磷酸肌酸、磷酸烯醇式丙酮酸、乙酰磷酸、乙酰CoA、氨基甲酰磷酸、焦磷酸、1,3﹣二磷酸甘油酸等。

  1,6﹣双磷酸果糖、三磷酸肌醇、肌酸不是高能磷酸化合物。

  38.蛋白质体内氧化释放能量4.1kcal/g.

  蛋白质营养价值:利用率,取决于必需氨基酸的种类、数量和比例,有互补作用。

  氨基酸吸收方式:继发性主动转运,γ﹣谷氨酰基循环,主动转运。

  腐败作用:大肠杆菌的分解,产物为氨、胺。

  39.氨基酸分解代谢最主要反应是脱氨基作用。包括联合脱氨基(最重要)、转氨基、L﹣谷氨酸氧化脱氨基、非氧化脱氨基。

  氨基酸转氨酶、脱羧酶的辅酶是磷酸吡哆醛(VitB6)。

  L﹣谷氨酸脱氢酶的辅酶是NAD+或NADP+。

  肝肾:联合脱氨基,酶:L﹣谷氨酸脱氢酶、氨基酸转氨酶。

  骨骼肌、心肌:嘌呤核苷酸循环。

  40.氨的来源:氨基酸脱氨基、胺类分解;肠道细菌催化产生;肾小管上皮细胞分泌。去路:尿素(主要),肌肉→丙氨酸,脑→谷氨酰胺。

  氨从肌肉运送至肝:丙氨酸﹣葡萄糖循环。脑中运输形式:谷氨酰胺;肌肉运送至肝、血液中运输形式:丙氨酸+谷氨酰胺。

  41.鸟氨酸循环:尿素合成的途径。部位:肝脏线粒体+胞液。关键酶:氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ、精氨酸代琥珀酸合成酶。2个N:一个来自NH3,一个来自天冬氨酸。3个中间产物:鸟氨酸、瓜氨酸、精氨酸。每合成1分子尿素消耗3分子ATP、4个高能磷酸键。

  肝功能减退时,尿素↓,血氨↑,血酮体↓,支链氨基酸↓,芳香族氨基酸↑。

  42.谷氨酸:→γ﹣氨基丁酸(GABA)。

  半胱氨酸:→牛磺酸,产生硫酸根活化为PAPS,参与甲硫氨酸循环,巯基维持蛋白质稳定性。

  甘氨酸:参与肌酸、卟啉、嘌呤、血红素合成,提供一碳单位。

  组氨酸:→组胺,血管舒张剂。

  色氨酸:→5﹣羟色胺(5﹣HT),血管收缩剂。

  鸟氨酸:腐胺→精脒→精胺。

  43.一碳单位:产生一个碳原子的基团,CO2、CO不是。载体(辅酶):四氢叶酸FH4.

  甲硫氨酸循环:通过SAM提供甲基。关键酶:转甲基酶,辅酶:VitB12.

  甲基供体:甲硫氨酸(直接:S﹣腺苷甲硫氨酸,间接:N5﹣CH3﹣FH4)。受体:同型半胱氨酸。

  单向:甲硫→半胱、胱。苯丙→酪。葡萄糖→脂肪。蛋白质→脂肪。

  巨幼细胞贫血VitB12促进N5﹣CH3﹣FH4中的FH4重新利用。

  肌酸酐是肌酸、磷酸肌酸的最终代谢产物。

  多胺是在生长旺盛组织中含量较高,调节细胞生长的重要物质。

  44.苯丙氨酸—苯丙氨酸羟化酶→酪氨酸—酪氨酸羟化酶→多巴→多巴胺→去甲肾→肾上腺素

  酪氨酸酶→黑色素

  酪氨酸转氨酶→尿黑酸→延胡索酸、乙酰乙酸

  苯丙氨酸羟化酶、酪氨酸羟化酶的辅酶都是四氢生物蝶呤。

  苯丙酮尿症:缺乏苯丙氨酸羟化酶。

  白化病:缺乏酪氨酸酶。

  尿黑酸尿症:尿黑酸分解受阻。

  45.嘌呤合成原料:天冬氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、CO2、甲酰基(来自FH4)。

  从头合成:主要在肝,首先合成IMP.C8来自N5,N10=CH﹣FH4,N7来自甘氨酸。

  补救合成:主要在脑、骨髓,原料:游离嘌呤碱、嘌呤核苷。

  嘌呤代谢终产物:尿酸。

  脱氧核糖核苷酸生成方式:二磷酸核苷。

  细胞中含量较多的核苷酸:5‘﹣ATP.

  最直接联系核苷酸合成与糖代谢物质:5﹣磷酸核糖。

  46.嘧啶合成原料:天冬氨酸、谷氨酰胺、CO2.

  从头合成:首先合成UMP.

  补救合成:主要酶是嘧啶磷酸核糖转移酶。

  嘧啶环中2个N来自天冬氨酸、氨甲酰磷酸。

  胸腺嘧啶在体内合成时甲基来自N5,N10甲烯四氢叶酸。

  尿、胞嘧啶→丙氨酸。胸腺嘧啶→β﹣氨基异丁酸。

  47.甲氨蝶呤治疗白血病:抑制二氢叶酸还原酶。

  别嘌呤醇治疗痛风:抑制黄嘌呤氧化酶。

  阿糖胞苷抗肿瘤:抑制CDP还原成dCDP.

  抑制UTP→CTP:氮杂丝氨酸,类似谷氨酰胺。

  抑制dUMP→dTMP:5FU、甲氨蝶呤、氮杂丝氨酸。

  6MP、5FU是碱基T的类似物。

  48.肝是最重要物质代谢中心和枢纽。

  脑是耗能最大的主要器官。

  肾是除肝外可进行糖异生和生成酮体的器官。

  胞液中:糖酵解,糖异生,糖原合成,磷酸戊糖途径,脂肪酸合成。

  线粒体中:脂肪酸β氧化,氧化磷酸化,呼吸链,三羧酸循环。

  胞液+线粒体中:尿素、血红素合成。

  合成磷脂时除消耗ATP还消耗CTP.

  糖原合成时形成活化的葡萄糖时消耗UTP.

  形成3‘5’环化鸟苷酸时需要GTP.

  49.中心法则:DNA〓RNA→蛋白质。复制,转录,逆转录,翻译。

  DNA复制:半保留复制,碱基互补、方向相反,5‘→3’。

  原料:dNTP.酶:DNA聚合酶。模板:DNA母链。引物:RNA片段,提供3‘﹣OH末端。

  原核生物DNA﹣pol:Ⅰ:校读、切除RNA引物、切除突变片段、填补空隙;Ⅱ:应急状态修复;Ⅲ:真正催化延长。均有3‘→5’外切酶活性(校对功能)、5‘→3’聚合活性,只有Ⅰ有5‘→3’外切酶活性。

  真核生物DNA﹣pol:α:引物酶活性;β:低保真度复制;γ:线粒体DNA复制;δ:解螺旋酶活性,延长子链的主要酶;ε:DNA紫外线损伤主要修复酶。

  参与原核生物复制起始的酶:DnaA:辨认起始点;DnaB:解螺旋酶;DnaC:协同DnaB;DnaG:引物酶;SSB:稳定;拓扑异构酶:拓扑构象。

  可催化3‘,5’﹣磷酸二酯键形成的酶:聚合酶,引物酶,反转录酶,DNA连接酶,拓扑酶。

  端粒酶:RNA+蛋白质,特殊的逆转录酶。

  逆转录病毒:鸡肉瘤病毒RSV、艾滋病病毒HIV.

  50.突变:碱基错配(点突变)、碱基缺失、碱基插入、框移突变(缺失、插入可导致)、重排/重组。

  修复:直接修复、切除修复、重组修复、SOS修复。

  冈崎片段:由于随从链的复制与解链方向相反。处理:RNA酶、DNA﹣polⅠ、DNA连接酶。

  由糖基化酶起始作用的损伤切除修复的酶:内切酶、外切酶、连接酶、聚合酶。

  紫外线对DNA损伤是形成嘧啶二聚体。修复的酶:蛋白质UvrA、B、C、解链酶、DNA﹣polⅠ、连接酶。

  着色性干皮病:DNA上TT二聚体的切除修复系统有缺陷。

  51.转录:体系包括DNA模板、4种NTP、RNA聚合酶、某些蛋白质因子和必要的无机离子。

  转录模板:模板链(Watson链)、编码链(Crick链)。

  原核生物RNA﹣pol:5个亚基,α2决定转录基因类型,β形成磷酸二酯键(催化),β‘开链,σ辨认起始点。ρ因子终止。

  真核生物RNA﹣pol:Ⅰ:核仁,→45S﹣rRNA;Ⅱ:核浆,→hnRNA→mRNA;Ⅲ:核浆,→tRNA、5S﹣rRNA、snRNA.

  mRNA的转录后加工:首尾修饰(5‘﹣加帽、3’﹣加尾),mRNA剪接(剪除内含子、连接外显子)。内含子:被转录,不被翻译。外显子:被转录和翻译。

  52.翻译:体系包括原料(20种氨基酸)、模板(mRNA)、适配器(tRNA)、装配机(核糖体)、其他(多种蛋白质因子、酶等)。

  密码子有方向性、连续性、简并性(一种氨基酸可有两个或两个以上密码子)、通用性、摆动性(第一位碱基Ⅰ对应mRNA上可C、U、A)。

  起始密码:AUG

  终止密码:UAA、UAG、UGA

  无遗传密码的:羟脯氨酸、羟赖氨酸

  只有1个密码的:甲硫氨酸、色氨酸

  密码与起始密码相同的:甲硫氨酸

  氨基酸活化方式:生成氨基酰﹣tRNA.

  肽链的合成:起始→延长(进位、成肽、转位)→终止。

  53.四环素、土霉素:抑制氨基酰﹣tRNA与原核生物核糖体小亚基结合。

  红霉素、氯霉素:与原核生物核糖体大亚基结合,抑制转肽酶。

  链霉素:与原核生物核糖体小亚基结合,致读码错误。

  放线菌酮作用于真核,嘌呤霉素、伊短菌素作用于真核+原核。

  蓖麻蛋白作用于真核生物大亚基。

  白喉毒素主要抑制哺乳动物蛋白质合成。

  干扰素活化蛋白激酶而使起始因子eIF﹣2磷酸化,从而抑制病毒蛋白质合成,诱导产生寡核苷酸2‘﹣5’A.

  54.基因组:来自一个生物体的一整套遗传物质。

  基因表达:转录和翻译。并非都产生蛋白质。有时间特异性和空间特异性。

  基因表达方式:基本表达(组成性表达)、诱导/阻遏。

  管家基因:一个生物个体的几乎所有细胞中持续表达,较少受环境影响,只受启动程序或启动子与RNA﹣pol作用的影响。

  可诱导或可阻遏基因:易受环境变化的影响,产物水平增高或降低,如DNA损伤时的修复酶基因、乳糖操纵子机制。

  55.转录起始是基因表达的基本控制点。

  原核基因表达调控:乳糖操纵子。

  操纵子:原核生物绝大多数基因按功能相关性成簇地串联、密集在染色体上,共同组成一个转录单位。一个操纵子含有一个启动序列和数个编码基因。转录水平调节。

  乳糖操纵子=3个结构基因Z、Y、A+操纵序列O+启动序列P+调节基因Ⅰ+分解物基因激活蛋白CAP.

  调节机制=阻遏蛋白负性调节+CAP正性调节。

  P与RNA聚合酶结合。Ⅰ编码阻遏蛋白,与O结合。

  CAP结合位点可与DNA、cAMP结合,产生正性调节。

  能与阻遏基因结合使操纵基因关闭:色氨酸;使其开放:乳糖。

  辅阻遏蛋白可使阻遏蛋白变构并促进其与操纵基因结合。

  56.真核基因组:不连续,大量重复序列,单顺反子。

  原核基因组:连续,重复序列少,多顺反子。

  真核基因表达调控:顺式作用元件(启动子、增强子、沉默子)+调节蛋白(反式作用因子影响另一基因表达,顺式作用因子影响自身基因的表达)。

  启动子:转录起始点+功能组件(TATA盒、GC盒、CAAT盒),与RNA﹣pol稳定结合的一段DNA序列。

  57.重组DNA技术的工具酶:限制性核酸内切酶(识别特异序列,切割DNA,Ⅱ类识别序列呈回文结构)、DNA连接酶(将目的基因与载体DNA拼接)、DNA聚合酶Ⅰ、Klenow片段(cDNA第二链合成,双链DNA3‘﹣末端标记)、反转录酶、多聚核苷酸激酶、末端转移酶、碱性磷酸酶。

  目的基因:cDNA、基因组DNA.

  基因载体:质粒DNA、噬菌体DNA、病毒DNA.

  质粒:小型环状双链DNA分子,有自我复制能力,可携带抗药性基因,可含有克隆位点。

  步骤:分→切→接→转→筛→表达。

  聚合酶链反应PCR:变性温度95℃,引物退火温度60℃,引物延伸温度72℃。

  基因工程技术:分子杂交技术,DNA探针技术,质粒重组技术。

  分子生物学技术:Southern印迹(DNA-DNA杂交)、Northern印迹(DNA-RNA杂交)技术。

  58.癌基因:能导致细胞发生恶性转化和诱发癌症的基因。绝大多数癌基因是细胞内正常的原癌基因突变或表达水平异常升高转变而来,某些病毒也携带癌基因。

  原癌基因:广泛存在,高度保守性,无害必需,可致癌变。

  病毒癌基因:存在于肿瘤病毒中,能使靶细胞发生恶性转化。

  抑癌基因:抑制细胞过度生长增殖从而遏制肿瘤形成。P53、Rb、P16、APC、DCC等。

  fms、erbB、trk产物为生长因子受体。

  59.第一信使:细胞间信息物质,激素、生长因子、神经递质。第二信使:细胞内,环腺苷酸(cAMP)、Ca2+、三磷酸肌醇、甘油二酯、神经酰胺、NO.第三信使:细胞核内外。

  细胞信息物质:神经递质、内分泌激素、局部化学介质、气体信号。

  受体:膜受体、胞内受体。受体配体结合有高度专一性(取决于结合域的构象和活性基团)、高度亲和力、可饱和性、可逆性、特定作用模式。

  60.受体介导的信号转导机制:

  cAMP﹣蛋白激酶途径:激素+受体→G蛋白→腺苷酸环化酶AC→cAMP→蛋白激酶PKA→生物学效应。

  Ca2+﹣磷脂依赖性蛋白激酶途径:激素+受体→G蛋白→磷脂酶PLC→DAG+IP3位于内质网(→Ca2+)→蛋白激酶PKC→生物学效应。激活的PKC能磷酸化的氨基酸残基是丝氨酸/苏氨酸。

  cGMP﹣蛋白激酶途径:激素+受体→G蛋白→鸟苷酸环化酶GC→cGMP→蛋白激酶PKG→生物学效应。

  胞内受体介导的信号转导途径:类固醇激素、甲状腺素,转录水平影响。

  61.G蛋白游离的α亚基GTP可激活腺苷酸环化酶。G蛋白结合GDP后可使α亚基与效应蛋白解离。

  盐皮质激素能透过细胞膜并与细胞内受体结合。

  胰岛素通过细胞膜受体发挥作用,抑制腺苷酸环化酶,激活磷酸二酯酶。

  磷酸二酯酶激活后直接引起cAMP浓度降低。

  腺苷酸环化酶位于细胞膜;细胞内Ca2+储存于内质网;性激素受体位于细胞核。

  62.血液占体重8%.重要阳离子:Na+、K+、Ca2+、Mg2+;重要阴离子:Cl﹣、HCO3﹣、HPO42﹣。

  血清蛋白电泳分离阳极→阴极(快→慢):清蛋白(最主要),α1﹣球蛋白,α2﹣球蛋白,β﹣球蛋白,γ﹣球蛋白。γ﹣球蛋白由浆细胞合成,其他均由肝合成。

  清蛋白可维持胶体渗透压(占总的75~80%),可结合运输脂肪酸、Ca2+、胆红素、磺胺。

  63.血红蛋白=珠蛋白+血红素。

  血红素合成:原料:甘氨酸、琥珀酰CoA、Fe2+。关键酶:ALA合酶,铅干扰其合成。

  2,3﹣BPG是红细胞能量储存形式,调节血红蛋白运氧能力。红细胞内磷酸戊糖途径的代谢过程与其他细胞相同,主要功能是产生NADPH+H+.

  肌肉能量储存形式:磷酸肌酸+糖原。脑组织中:磷酸肌酸。

  64.肝的生物转化:最常见部位在微粒体。意义:解毒排毒。

  第一相反应:氧化、还原、水解,微粒体依赖的加单氧酶系最重要。

  第二相反应:结合,葡糖醛酸结合反应最普遍。

  65.胆汁:主要成分胆汁酸盐。胆汁酸合成部位:肝细胞微粒体和胞液。

  初级胆汁酸:胆酸、鹅脱氧胆酸及其与甘氨酸、牛磺酸结合的产物。

  次级胆汁酸:脱氧胆酸、石胆酸及其在肝中的结合产物。

  游离型胆汁酸:胆酸、鹅脱氧胆酸、脱氧胆酸、石胆酸。

  结合型胆汁酸:甘氨胆酸、牛磺胆酸、甘氨鹅脱氧胆酸、牛磺鹅脱氧胆酸。

  66.血红素—血红素加氧酶→胆绿素—胆绿素还原酶→胆红素—还原→胆素原—氧化→胆素

  胆色素=胆红素+胆绿素+胆素原+胆素。

  胆素原=d﹣尿胆素原+中胆素原+粪胆素原。

  胆素=d﹣尿胆素+i﹣尿胆素+粪胆素。

  胆汁主要色素:胆红素。尿液主要色素:尿胆素。粪便主要色素:粪胆素。

  尿液排出:尿胆素原+尿胆素。粪便排出:粪胆素原+粪胆素。

  进行肠肝循环,经肠道被肠黏膜重吸收:胆素原。

  胆红素血内运输形式:胆红素白蛋白;肝细胞存在形式:胆红素配体蛋白;肝脏排出形式:胆红素葡萄糖醛酸酯。

  67.未结合(游离)胆红素:未与葡糖醛酸结合,与重氮试剂反应慢、间接阳性,水溶性小,脂溶性大,不能经肾随尿排出,对细胞膜通透性大,脑毒性大。

  结合(直接)胆红素:与葡糖醛酸结合,与重氮试剂反应迅速、直接阳性,水溶性大,脂溶性小,能经肾随尿排出,对细胞膜通透性小,无脑毒性。

 

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